Hydrogenasen sind Enzyme, die preiswerte und einfach verfügbare Metalle, wie z. B. Nickel oder Eisen nutzen, um schnell und effizient Wasserstoff zu produzieren oder zu verwerten. In der Industrie werden dafür bis heute noch sehr kostspielige Metalle wie z. B. Platin verwendet. Die unmittelbare Inaktivierung durch Sauerstoff ist jedoch ein großes Problem, was dem breiten biotechnologischen Einsatz von Hydrogenasen bisher im Wege steht. Ausgerechnet [FeFe] Hydrogenasen, die aktivsten Enzyme dieser Art, werden am schnellsten und unwiderruflich durch Sauerstoff zerstört. Es gibt jedoch Hoffnung. Manche [FeFe] Hydrogenasen können in einem inaktiven, aber sauerstoffstabilen Zustand, genannt H_inact, isoliert werden, welcher nach Reaktivierung mit Wasserstoff wieder die volle katalytische Leistungsfähigkeit des Enzyms entfaltet. In einer neuen Studie im Wissenschaftsjournal Angewandte Chemie Intl. Ed. untersucht ein internationales Team aus deutschen, US-amerikanischen und japanischen Wissenschaftlern den sauerstoffstabilen Zustand H_inact mittels Proteinkristallographie, verschiedenen spektroskopischen Methoden und quantenchemischen Rechnungen. Dabei konnte ein Schwefelligand an der Position, an der mutmaßlich Sauerstoff angreift, identifiziert werden. Auf diese Weise wird die Bindung von Sauerstoff verhindert und das Enzym entgeht der Zerstörung. Durch diese wichtige Erkenntnis rücken wir dem Ziel etwas näher,  wasserstoffproduzierende Enzyme für biotechnologische Anwendungen einzusetzen.

Originale Publikation: Rodríguez-Maciá, P., Galle, L., Bjornsson, R., Lorent, C., Zebger, I., Yoshitaka Yoda, Y., Cramer, S., DeBeer, S., Span, I., Birrell, J. Caught in the Hinact: Crystal Structure and Spectroscopy Reveal a Sulfur Bound to the Active Site of an O₂‐stable State of [FeFe] Hydrogenase. Angewandte Chemie Intl. Ed. https://doi.org/10.1002/anie.202005208