Neue Einsichten in die [NiFe] Hydrogenase

MPI CEC Forscher berichten in Nature Communication

Wissenschaftler des MPI für chemische Energiekonversation in Mülheim/Ruhr in Kooperation mit der University of California Davis berichten in Nature Communications über Details der Struktur des katalytischen aktiven Zustands der [NiFe]-Hydrogenase.

Wasserstoff ist bekannt als der ultimative chemische Energiespeicher der Zukunft, da bei seiner Verbrennung nur Wasser entsteht und große Energiemengen freigesetzt werden. In der Natur wird die reversible Bildung von Wasserstoff aus Protonen und Elektronen in einer komplizierten Reaktionsfolge durch das Enzym „Hydrogenase“ katalysiert. Das aktive Zentrum der [NiFe]-Hydrogenase enthält die sehr häufigen Metalle Eisen und Nickel; andere Hydrogenasen enthalten ausschließlich Eisen. Die Aktivität dieser Enzyme ist durchaus vergleichbar mit der des häufig verwendeten teuren Edelmetalls Platin. Daher stehend Hydrogenasen heute im Fokus der Energieforschung weltweit. Sie können einerseits in modifizierter Form direkt in der Biotechnologie eingesetzt werden, andererseits dienen sie als natürliche Modelle für Design und Synthese bioinspirierter Katalysatoren für die Wasserstoffkonversion (z. B. in Brennstoffzellen) und die Wasserstoffproduktion (z. B. in der Wasserelektrolyse).

Für ein Verständnis der Hydrogenasen ist die Detektion des Wasserstoffs und der Protonen im Verlauf der katalytischen Reaktion unerlässlich. Wir haben daher in diesem Projekt mit 57Fe isotopenmarkierte Hydrogenasen unter Inertgas/Wasserstoff präpariert und einen spezifischen aktiven Zustand (Ni-R) erzeugt. Bisher gab es keine spektroskopische Methode, die Informationen darüber gibt, wie der Substratwasserstoff in diesem Zustand bindet. Das hier beschriebene Verfahren ist in der Lage, diese Lücke zu füllen. Wir haben dazu die relativ neue Synchrotron-basierte Technik „NRVS“ (Nuclear Resonance Vibrational Spectroscopy, inelastische kernresonante Streuung) in enger Kooperation mit der Arbeitsgruppe von Stephen Cramer (University of California, Davis) verwendet und konnten damit Schwingungen detektieren, die einem Hydrid in der Brücke zwischen dem Nickel und dem Eisen zugeordnet wird (Figure 1). Diese Zuordnung wird erhärtet durch quantenchemische (DFT, Dichtefunktional) Rechnungen an einem großen Clustermodell des Ni-R Zustands, die im MPI für Chemische Energiekonversion in der Arbeitsgruppe von Frank Neese durchgeführt wurden. Dieser kombiniert spektroskopisch/quantenchemische Ansatz zeigt auch, dass sich sowohl das Ni(II) als auch das Fe(II) im „low-spin“ Zustand befinden, womit der Ni-R Zustand diamagnetisch ist und damit in der EPR (paramagnetische Elektronenresonanz) nicht detektiert werden kann. Die Erkenntnisse dieser Arbeit sind wichtig für das Verständnis der geometrischen und elektronischen Struktur des aktiven Zentrums der Hydrogenase, aber auch für das chemische Design von funktionalen synthetischen Modellen mit katalytischen Eigenschaften, die denen der Hydrogenasen vergleichbar sind.

 

The project was funded by the Max Planck Society, the German Research Foundation (Deutsche Forschungsgemeinschaft) as part of the Cluster of Excellence RESOLV (EXC 1069), EU/Energy Network project SOLAR-H2 (FP7 contract 212508). This work was also supported by the DOE Office of Bio-logical and Environmental Research, NIH grant GM-65440, DOE grant DEFG02-90ER14146, and the DFG-funded ‘Unifying Concepts in Catalysis’ (UniCat) initiative.

 

Die Publikation in Nature Communications, 10. August 2015,  doi: 10.1038/ncomms8890

“Hydride bridge in [NiFe]-hydrogenase observed by nuclear resonance vibrational spectroscopy”
Hideaki Ogata, Tobias Krämer, Hongxin Wang, David Schilter, Vladimir Pelmenschikov, Maurice van Gastel, Frank Neese, Thomas B. Rauchfuss, Leland B. Gee, Aubrey D. Scott, Yoshitaka Yoda, Yoshihito Tanaka, Wolfgang Lubitz, and Stephen P. Cramer

 

Weitere Informationen

Prof. Wolfgang Lubitz, Director at the Max Planck Institute for Chemical Energy Conversion in Mülheim an der Ruhr