Neue Erkenntnisse über Q

MPI CEC Mitarbeiter publizieren in JACS

© MPI CEC

In der Energieversorgung stellt Methanol einen wichtigen Bestandteil dar, da Mathanol sowohl in der Stromerzeugung über Brennstoffzellen als auch direkt als Brennstoff genutzt werden kann. Daher ist es von großem wissenschaftlichem und industriellem Interesse, eine kostengünstige und zugleich nachhaltige Katalyse von Methanol in industriellem Maßstab zu entwickeln.

Das Enzym Methan-Monooxygenase ist der natürliche Katalysator für die Oxidation von Methan zu Methanol. In der Natur kommen zwei verschiedene Arten des Enzyms vor: Eine, deren aktives Zentrum aus zwei Eisenatomen besteht, die über Sauerstoff verbrückt sind (sMMO) und eine, deren aktives Zentrum zusätzlich Kupfer enthält (pMMO). Da das Wissen um die Struktur dieses Enzyms essentiell für das Verständnis des Reaktionsmechanismusses ist, forschen Wissenschaftler seit Jahren an dem hochrelevanten Zwischenprodukt der löslichen Methan Monooxygenase (sMMO): Q.

Rebeca Gómez Castillo, Doktorandin am MPI CEC (in der <link internal-link internal link in current>IMPRS RECHARGE) und <link internal-link internal link in current>Prof. Serena DeBeer, Direktorin der Abteilung ‚<link internal-link internal link in current>Anorganische Spektroskopie’ am MPI CEC haben sich, gemeinsam mit <link http: bioinorg.chem.umn.edu quespace external-link-new-window internal link in current>Prof. Lawrence Que Jr. und <link https: cbs.umn.edu contacts john-d-lipscomb external-link-new-window internal link in current>Prof. John D. Lipscomb von der <link https: twin-cities.umn.edu external-link-new-window internal link in current>University of Minnesota, in einer sorgfältigen, hochauflösenden röntgenspektroskopischen Studie mit dem Zwischenprodukt Q beschäftigt.

Insbesondere die hochauflösende Kα HERFD Röntgenabsorptionsspektroskopie (high energy resolution x-ray absorption spectroscopy), zeigte sich hierbei als nützliches Werkzeug, um die geometrische Struktur des aktiven Zentrums von Q nachvollziehen zu können.

In der neuen Studie werden die spektroskopischen Ergebnisse des Enzyms mit Modellsystemen und quantenchemischen Rechnungen verglichen, um wohlbegründete Aussagen über die Struktur von Q treffen zu können. Die Resultate tragen in einem erheblichen Anteil zur Lösung der Struktur von Q bei und wurden in der Fachzeitschrift "<link http: pubs.acs.org journal jacsat external-link-new-window internal link in current>Journal of the American Chemical Society" (JACS) veröffentlicht.

Hier geht es zum Publikation in JACS:

<link http: pubs.acs.org doi jacs.7b09560 external-link-new-window internal link in current>High-Energy-Resolution Fluorescence-Detected X-ray Absorption of the Q Intermediate of Soluble Methane Monooxygenase

J. Am. Chem. Soc., Article ASAP <link http: pubs.acs.org doi jacs.7b09560 external-link-new-window internal link in current>DOI: 10.1021/jacs.7b09560