Dr. James Birrell - Enzyme der Energiekonversion

Vita

B.Sc./M.Sc.University of Cambridge, UK (2008) 
Ph.D.University of Cambridge, UK (2012) 
PostdocMPI CEC (2013 - 2017) 
GruppenleiterMPI CEC (seit 2018) 
   
   

Publications

Full publications list | ORCID

Selected MPI CEC publications

  • Jagilinki, B.P., Ilic, S., Trncik, C., Tyryshkin, A.M., Pike, D.H., Lubitz, W., Bill, E., Einsle, O., Birrell, J.A., Akabayov, B., Noy, D., Nanda, V. (2020). In Vivo Biogenesis of a De Novo Designed Iron−Sulfur Protein ACS Synthetic Biology 9(12), 3400-3407. https://doi.org/10.1021/acssynbio.0c00514
  • Rodríguez-Maciá, P., Breuer, N., DeBeer, S., Birrell, J.A. (2020). Insight into the Redox Behavior of the [4Fe–4S] Subcluster in [FeFe] Hydrogenases ACS Catalysis 10(21), 13084-13095. https://doi.org/10.1021/acscatal.0c02771
  • Sanchez, M.L.K., Konecny, S.E., Narehood, S.M., Reijerse, E.J., Lubitz, W., Birrell, J.A., Dyer, R.B. (2020). The Laser-Induced Potential-Jump: a Method for Rapid Electron Injection into Oxidoreductase Enzymes The Journal of Physical Chemistry B 120(40), 8750-8760.https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.0c05718
  • Takeda, K., Kusuoka, R., Birrell, J.A., Yoshida, M., Igarashi, K., Nakamura, N. (2020). Bioelectrocatalysis based on direct electron transfer of fungal pyrroloquinoline quinone-dependent dehydrogenase lacking the cytochrome domain Electrochimica Acta 359, 136982. https://doi.org/10.1016/j.electacta.2020.136982
  • Oughli, A.A., Hardt, S., Rüdiger, O., Birrell, J.A., Plumeré, N. (2020). Reactivation of sulfide-protected [FeFe] hydrogenase in a redox-active hydrogel Chemical Communications 56(69), 9958-9961. https://doi.org/10.1039/D0CC03155K
  • Rodríguez-Maciá, P., Galle, L., Bjornsson, R., Lorent, C., Zebger, I., Yoda, Y., Cramer, S., DeBeer, S., Span, I., Birrell, J.A. (2020). Caught in the Hinact: Crystal Structure and Spectroscopy Reveal a Sulfur Bound to the Active Site of an O2‐stable State of [FeFe] Hydrogenase Angewandte Chemie International Edition 59(38), 16786-16794. https://doi.org/10.1002/anie.202005208
  • Szczesny, J., Birrell, J.A., Conzuelo, F., Lubitz, W., Ruff, A., Schuhmann, W. (2020). Redox polymer‐based high current density gas diffusion H2 oxidation bioanode using [FeFe] hydrogenase from Desulfovibrio desulfuricans in a membrane‐free biofuel cell Angewandte Chemie International Edition 59(38), 16506-16510. https://doi.org/10.1002/anie.202006824
  • Reijerse, E., Birrell, J.A., Lubitz, W. (2020). Spin Polarization Reveals the Coordination Geometry of the [FeFe] Hydrogenase Active Site in Its CO Inhibited State The Journal of Physical Chemistry Letters 11(12), 4597-4602. https://doi.org/10.1021/acs.jpclett.0c01352
  • Van Stappen, C., Decamps, L., Cutsail III, G.E., Bjornsson, R., Henthorn, J.T., Birrell, J.A., DeBeer, S. (2020). The Spectroscopy of Nitrogenases Chemical Reviews 120(12), 5005-5081. https://doi.org/10.1021/acs.chemrev.9b00650
  • Birrell, J.A., Pelmenschikov, V., Mishra, N., Wang, H., Yoda, Y., Tamasaku, K., Rauchfuss, T.B., Cramer, S.P., Lubitz, W., DeBeer, S. (2020). Spectroscopic and Computational Evidence that [FeFe] Hydrogenases Operate Exclusively with CO-bridged Intermediates Journal of the American Chemical Society 142(1), 222-232. https://doi.org/10.1021/jacs.9b09745
  • Chongdar, N., Pawlak, K., Rüdiger, O., Reijerse, E.J., Rodríguez-Maciá, P., Lubitz, W., Birrell, J.A., Ogata, H. (2020). Spectroscopic and biochemical insight into an electron-bifurcating [FeFe] hydrogenase Journal of Biological Inorganic Chemistry 25(1), 135-148. https://doi.org/10.1007/s00775-019-01747-1
  • Reijerse, E.J., Pelmenschikov, V., Birrell, J.A., Richers, C.P., Rauchfuss, T.B., Cramer, S.P., Lubitz, W. (2019). Asymmetry in the Ligand Coordination Sphere of the [FeFe] Hydrogenase Active Site is reflected in the Magnetic Spin Interactions of the Aza-Propanedithiolate Ligand The Journal of Physical Chemistry Letters 10(21), 6794-6799. https://doi.org/10.1021/acs.jpclett.9b02354
  • Sanchez, M.L., Sommer, C., Reijerse, E., Birrell, J.A., Lubitz, W., Dyer, R.B. (2019).  Investigating the Kinetic Competency of CrHydA1 [FeFe] Hydrogenase Intermediate States via Time-resolved Infrared Spectroscopy Journal of the American Chemical Society 141(40), 16064 16070. https://doi.org/10.1021/jacs.9b08348
  • Schuller, J.M., Birrell, J.A., Tanaka, H., Konuma, T., Wulfhorst, H., Cox, N., Schuller, S.K., Thiemann, J., Lubitz, W., Sétif, P., Ikegami, T., Engel, B.D., Kurisu, G., Nowaczyk, M.M. (2019). Structural adaptations of photosynthetic complex I enable ferredoxin-dependent electron transfer Science 363(6424), 257-260. https://doi.org/10.1126/science.aau3613
  • Rodríguez-Maciá, P., Kertess, L., Burnik, J., Birrell, J.A., Hofmann, E., Lubitz, W., Happe, T., Rüdiger, O. (2019). His-ligation to the [4Fe-4S] sub-cluster tunes the catalytic of [FeFe] hydrogenase Journal of the American Chemical Society 141(1), 472-481. https://doi.org/10.1021/jacs.8b11149 
  • Rodriguez-Maciá, P., Reijerse, E.J., van Gastel, M., DeBeer, S., Lubitz, W., Rüdiger, O., Birrell, J.A. (2018). Sulfide Protects [FeFe] Hydrogenases from O2Journal of the American Chemical Society 140(30), 9346-9350. https://doi.org/10.1021/jacs.8b04339 
  • Oughli, A.A., Vélez, M., Birrell, J.A., Schuhmann, W., Lubitz, W., Plumeré, N., Rüdiger, O. (2018). Viologen-modified Electrodes for Protection of Hydrogenases from High Potential Inactivation while Performing H2 Oxidation at Low Overpotential Dalton Transactions 47(31), 10685-10691. https://doi.org/10.1039/C8DT00955D
  • Chongdar, N., Birrell, J.A., Pawlak, K., Sommer, C., Reijerse, E.J., Rudiger, O., Lubitz, W., Ogata, H. (2018). Unique Spectroscopic Properties of the H-Cluster in a Putative Sensory [FeFe] Hydrogenase Journal of the American Chemical Society 140(3), 1057-1068. https://doi.org/10.1021/jacs.7b11287
  • Pelmenschikov, V., Birrell, J.A., Pham, C.C., Mishra, N., Wang, H., Sommer, C., Reijerse, E., Richers, C.P., Tamasaku, K., Yoda, Y., Rauchfuss, T.B., Lubitz, W., Cramer, S.P. (2017). Reaction Coordinate Leading to H2 Production in [FeFe]-Hydrogenase Identified by Nuclear Resonance Vibrational Spectroscopy and Density Functional Theory Journal of the American Chemical Society 139(46), 16894-16902. https://doi.org/10.1021/jacs.7b09751 
  • Rodríguez-Maciá, P., Pawlak, K., Rüdiger, O., Reijerse, E.J., Lubitz, W., Birrell, J.A. (2017). Intercluster Redox Coupling Influences Protonation at the H-cluster in [FeFe] Hydrogenases Journal of the American Chemical Society 139(42), 15122-15134. https://doi.org/10.1021/jacs.7b08193
  • Birrell, J.A., Rüdiger, O., Reijerse, E.J., Lubitz, W. (2017). Semisynthetic Hydrogenases Propel Biological Energy Research into a New Era Joule 1(1), 61-76. doi.org/10.1016/j.joule.2017.07.009
  • Rodríguez-Maciá, P., Reijerse, E., Lubitz, W., Birrell, J.A., Rüdiger, O. (2017). Spectroscopic Evidence of Reversible Disassembly of the [FeFe] Hydrogenase Active Site Journal of Physical Chemistry Letters 8(16), 3834-3839. https://doi.org/10.1021/acs.jpclett.7b01608
  • Rodríguez-Maciá, P., Birrell, J.A., Lubitz, W., Rüdiger, O. (2017). Electrochemical Investigations on the Inactivation of the [FeFe] Hydrogenase from Desulfovibrio desulfuricans by O2 or Light under Hydrogen-Producing Conditions ChemPlusChem 82(4), 540-545. https://doi.org/10.1002/cplu.201600508
  • Sommer, C., Adamska-Venkatesh, A., Pawlak, K., Birrell, J.A., Rüdiger, O., Reijerse, E.J., Lubitz, W. (2017). Proton Coupled Electronic Rearrangement within the H-Cluster as an Essential Step in the Catalytic Cycle of [FeFe] Hydrogenases Journal of the American Chemical Society 139(4), 1440-1443. https://doi.org/10.1021/jacs.6b12636
  • Birrell, J.A., Wrede, K., Pawlak, K., Rodríguez-Maciá, P., Rüdiger, O., Reijerse, E.J., Lubitz, W. (2016). Artificial Maturation of the Highly Active Heterodimeric [FeFe] Hydrogenase from Desulfovibrio desulfuricans ATCC 7757 Israel Journal of Chemistry 56(9-10), 852-863. https://doi.org/10.1002/ijch.201600035
  • Birrell, J.A., Laurich, C., Reijerse, E.J., Ogata, H., Lubitz, W. (2016). Importance of Hydrogen Bonding in Fine Tuning the [2Fe-2S] Cluster Redox Potential of HydC from Thermotoga maritimaBiochemistry 55(31), 4344-4355. https://doi.org/10.1021/acs.biochem.6b00341
  • Kutin, Y., Srinivas, V., Fritz, M., Kositzki, R., Shafaat, H.S., Birrell, J., Bill, E., Haumann, M., Lubitz, W., Högbom, M., Griese, J.J., Cox, N. (2016). Divergent assembly mechanisms of the manganese/iron cofactors in R2lox and R2c proteins Journal of Inorganic Biochemistry 162, 164-177. https://doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2016.04.019

Gruppenmitglieder

Postdocs

Dr. Maria Alessandra Martini

Labor

Nina Breuer
Michael Reus
Adrian van Wasen

Enzyme der Energiekonversion

Mechanismen der Katalyse von Metalloenzymen bei der Energiekonversion

Metalloenzyme wie Hydrogenasen, Nitrogenasen, CO-Dehydrogenasen und Methanmonooxygenasen führen einige der grundlegendsten Energiekonversionsreaktionen in der Natur mit sehr hohen Geschwindigkeiten und sehr hoher Effizienz durch, indem sie auf der Erde häufig vorkommende Metalle in ihren aktiven Zentren verwenden. Trotz der Wichtigkeit dieser Reaktionen für die Energieumwandlung sind die Mechanismen, mit denen diese Enzyme ihre Reaktionen ausführen, kaum bekannt. Mit Hilfe einer Kombination biochemischer, elektrochemischer und spektroskopischer Techniken versucht unsere Gruppe zu verstehen, wie die Struktur des aktiven Zentrums und der umgebenden Bereiche den Mechanismus der niedermolekularen Transformationen in diesen Enzymen steuert. Wir kombinieren hierbei mehrere spektroskopische Techniken (UV-Vis, IR, Raman, EPR, MCD, Mößbauer und Röntgenabsorptionsspektroskopie), um ein vollständiges Bild des aktiven Zentrums und der Wechselwirkungen mit den umgebenden Liganden zu erhalten.

Figure 1 and 2
Fig. 1 und 2: Links: Die Strukturen der aktiven Zentrumskofaktoren von Nitrogenase (N2ase, oben links), Hydrogenase (H2ase, unten links), Methanmonooxygenase (MMO, oben rechts) und CO-Dehydrogenase (CODH, unten rechts) und die chemische Hauptreaktion, die sie katalysieren.

Rechts: Metallokofaktoren in Proteinen (Hintergrundbild) können mit verschiedenen Techniken untersucht werden, darunter Elektrochemie (oben), Mößbauer-Spektroskopie (links), Infrarot- (IR) Spektroskopie (unten) und Elektronen-Paramagnetische Resonanz (EPR) Spektroskopie (rechts).

Herstellung von komplexen Metalloproteinen

Ein großes Problem bei der Untersuchung vieler Metalloproteine ist oft die geringe Ausbeute und die langwierige Prozedur, die mit der Reinigung von nativen Wirtsorganismen verbunden ist. Die gesteigerten Ausbeuten, gepaart mit der Einfachheit der Genmanipulation, machen die Überexpression in rekombinanten Wirten wie E. coli zu einer attraktiven Alternative. Viele Metalloproteine lassen sich jedoch nicht ohne weiteres in herkömmlichen E. coli-Systemen herstellen, so dass die Expressionsmethoden oder die verwendeten Wirte weiterentwickelt werden müssen. Unsere Gruppe entwickelt stabile rekombinante Expressionssysteme für die Produktion von Metalloproteinen, insbesondere sMMO, um probenintensive spektroskopische Untersuchungen wie die Röntgenabsorptionsspektroskopie zu ermöglichen.

Figure 3
Fig. 3: Schematische Darstellung des Workflows zur rekombinanten Herstellung eines Metalloproteins in E. coli.. Ein Plasmid-DNA-Vektor, der für das jeweilige Protein kodiert ist, wird in E. coli. eingebracht. Die E. coli.-Zellen werden gezüchtet und die Proteinproduktion wird induziert. Schließlich wird das Protein gereinigt und funktionell sowie spektroskopisch charakterisiert (ein Beispiel zeigt das EPR-Spektrum).

Wie Proteine Redoxpotenziale abstimmen

Ein wichtiger Parameter für Metalloproteine, die Redoxreaktionen durchführen, sind die Redoxpotentiale der Kofaktoren in ihren aktiven Zentren und der Komponenten ihrer Elektronentransferketten. Wie genau die Proteinumgebung das Redoxpotential der Kofaktoren, einschließlich der Auswirkungen direkter Metall-Liganden sowie indirekter Einflüsse wie Wasserstoffbrückenbindung, beeinflusst, ist Gegenstand intensiver Forschung. Unsere Gruppe versucht diese direkten und indirekten Effekte anhand einfacher Eisen-Schwefel-Proteine (Ferredoxine) als Modellsysteme zu verstehen. Diese Proteine lassen sich leicht rekombinant in hohen Ausbeuten herstellen und sind einfach zu kristallisieren, um ihre Strukturen zu studieren. Darüber hinaus lassen sich ihre Redoxpotentiale mit Hilfe der Proteinfilmelektrochemie leicht messen und ihre elektronischen Struktur können mit verschiedenen spektroskopischen Methoden untersucht werden.

Figure 4
Fig. 4: Links:Strukturmodell eines [2Fe-2S]-Clusters und der umgebenden Polypeptidkette aus der HydC-Untereinheit der trimeren Hydrogenase (HydABC) von Thermotoga maritima , die potentielle Wasserstoffbindungswechselwirkungen aus den Polypeptid-Rückgrat-Amidgruppen zeigt.

Rechts: Elektrochemisch gemessene Redoxpotentiale auf Proteinfilmen des Wildtyps (WT) TmHydC und zwei Single Point Mutationsvarianten (A85P und V131N). A85P (rote Kurve) hat ein negativeres Redoxpotential als der Wildtyp (schwarze Kurve) aufgrund der Entfernung einer Rückgrat-Amid-Wasserstoffbindung und V131N (blaue Kurve) ein positiveres Redoxpotential aufgrund der Bildung einer neuen Wasserstoffbindung aus der Seitenketten-Amidgruppe von Asparagin (N).